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近日，HorticulturalPlantJournal在线发表了南京农业大学菊花研究团队的题为“InteractionbetweenMAPKsandMKPsinhexaploidychrysanthemumilluminatesfunctionalparaloguediversificationinpolyploids（六倍体菊花中MAPKs与MKPs的相互作用揭示了多倍体中旁系同源基因的功能分化）”的研究论文。

研究背景丝裂原活化蛋白激酶（MAPK，也称为MPK）级联路径（MPKKK-MPKK-MPK）调控了植物多个生长发育和逆境响应过程，MAPK磷酸酶（MKPs）通过对MAPK的去磷酸化和失活来调节MAPK信号转导。已有的研究往往集中于对MAPK级联路径的解析，而对MKPs和MAPKs之间的互作网络缺乏整体的了解。

研究问题我们之前研究已构建菊花中MKKs和MPKs的级联路径，但是菊花MPKs的去磷酸化机制尚未明确；另一方面，多倍体植物中旁系同源基因的功能分化机制也是植物演化研究的热点。

研究结果

1）本研究从菊花中克隆了5组共8个MKPs和4组共8个MPKs，通过酵母双杂交和BiFC实验构建了菊花中MKPs-MPKs的工作模型（图1）；研究还发现了旁系同源基因对CmMKP1和CmMKP1-LIKE1在菊花发育及生物/非生物胁迫下表现出相反的表达模式。

图1菊花中MKP和MPK之间的互作关系网络

2）研究发现CmDsPTP1-LIKE1/2/3之间仅存在若干个氨基酸差异，但影响了三者与4组CmMPKs之间的互作关系。CmDsPTP1-LIKE2可以与所有4组CmMPKs相互作用，CmDsPTP1-LIKE1和CmDsPTP1-LIKE2相比有3个氨基酸位点（M87V，PL，TP）变异，可以与3组CmMPKs（A/B/C）相互作用；而CmDsPTP1-LIKE3和CmDsPTP1-LIKE2相比有5个氨基酸位点（L4V、V6L、M87V、PL、TP）变异，只能与A/C组的CmMPKs相互作用。我们进一步构建了蛋白质3D模型（图2），发现M87V突变会使氨基酸残基从蛋白质内部转移到表面，而V6L突变会使CmDsPTP1-LIKE2的蛋白质结构显著变化。

图2通过对CmDsPTP1-LIKE1/2/3蛋白的分析表明单个氨基酸的变异能影响蛋白构象

意义和创新性

本研究构建了菊花中MKP和MPK之间的互作关系网络，发现菊花CmMKP和CmMPK之间的相互作用关系不同于其他植物。CmDsPTP1-LIKE1/2/3的结构变异分析为多倍体中旁系同源基因的去功能化/新功能化提供了证据，同时为探寻蛋白质功能关键位点提供了新思路。

作者及团队介绍

南京农业大学余琪和张璐瑶为该论文的第一作者，宋爱萍为该文的通信作者。菊花研究团队陈发棣、房伟民、管志勇、丁莲和周李杰也参与了本研究。

基金介绍

该研究获得中国国家自然科学基金（,）、江苏省自然科学基金（BK）等项目资助。

论文链接

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